بعض خصائص المواقع النشطة في الانزيمات
المؤلف:
أ.د.عيسى عبد السعداوي
المصدر:
الكيمياء الحيوية النظري
الجزء والصفحة:
ص 198
19-4-2016
15171
بعض خصائص المواقع النشطة في الانزيمات :
يعبر عن الموقع النشط للأنزيم بالمنطقة او المكان الذي ترتبط به المواد الأساسية، تمهيداً لظهور او تحطم الاواصر، وعلى الرغم من الاختلاف البنائي الكبير بين الانزيمات فإنه يمكن تعميم بعض الظواهر الخاصة بالمواقع النشطة والتي يمكن تحديد بعضها بما يلي :
- يشغل الموقع النشط في الانزيم حيزاً صغيراً من الجسم الكلي الكبير للأنزيم، وبذلك فإن معظم الأحماض الامينية في الانزيم ستكون بعيدة عن المادة الاساس، ويمكننا القول وبشكل عام ان معظم الانزيمات تتألف مما لا يقل عن مائة حامض أميني، لتعطي وزناً جزيئياً يزيد في معظم الأحيان عن العشرة آلاف.
- يتميز الموقع النشط كونه ثلاثي الأبعاد، فهو ليس بالنقطة ولا بالخط المستقيم ولا حتى بالمستوى ويترتب الشكل الثلاثي الابعاد من مجاميع مختلفة من مناطق متفرقة من السلسلة الببتيدية، اي ان لبعض الاجزاء البعيدة عن الموقع النشط قابلية ارتباط اقوى من المجاميع المجاورة للموقع النشط. وقد وجد فعلا ان بعض المجاميع المهمة في أنزيم متخصص لا تجاور بعضها البعض وانما توجد في مواقع متباعدة (101 ,63 ,62 ,52 ,35) من سلسلة تعاقبية مؤلفة من (129) حامضا امينياً.
- تعتمد خصوصية الارتباط بين المادة الاساس والموقع الفعال على ترتيب الذرات او المجاميع المعرفة بدقة في الموقع الفعال، فالمادة الاساس عليها ان تمتلك شكلا هندسيا مناسباً يتلائم وطبيعة وشكل الموقع الفعال، وبهذا الخصوص فقد اقترح أميل فيشر (Emil Fisher) في عام 1890م، نظرية القفل والمفتاح والموضحة في الاشكال التالية :

