0
EN
1
المرجع الالكتروني للمعلوماتية

علم الكيمياء

تاريخ الكيمياء والعلماء المشاهير

التحاضير والتجارب الكيميائية

المخاطر والوقاية في الكيمياء

اخرى

مقالات متنوعة في علم الكيمياء

كيمياء عامة

الكيمياء التحليلية

مواضيع عامة في الكيمياء التحليلية

التحليل النوعي والكمي

التحليل الآلي (الطيفي)

طرق الفصل والتنقية

الكيمياء الحياتية

مواضيع عامة في الكيمياء الحياتية

الكاربوهيدرات

الاحماض الامينية والبروتينات

الانزيمات

الدهون

الاحماض النووية

الفيتامينات والمرافقات الانزيمية

الهرمونات

الكيمياء العضوية

مواضيع عامة في الكيمياء العضوية

الهايدروكاربونات

المركبات الوسطية وميكانيكيات التفاعلات العضوية

التشخيص العضوي

تجارب وتفاعلات في الكيمياء العضوية

الكيمياء الفيزيائية

مواضيع عامة في الكيمياء الفيزيائية

الكيمياء الحرارية

حركية التفاعلات الكيميائية

الكيمياء الكهربائية

الكيمياء اللاعضوية

مواضيع عامة في الكيمياء اللاعضوية

الجدول الدوري وخواص العناصر

نظريات التآصر الكيميائي

كيمياء العناصر الانتقالية ومركباتها المعقدة

مواضيع اخرى في الكيمياء

كيمياء النانو

الكيمياء السريرية

الكيمياء الطبية والدوائية

كيمياء الاغذية والنواتج الطبيعية

الكيمياء الجنائية

الكيمياء الصناعية

البترو كيمياويات

الكيمياء الخضراء

كيمياء البيئة

كيمياء البوليمرات

مواضيع عامة في الكيمياء الصناعية

الكيمياء التناسقية

الكيمياء الاشعاعية والنووية

قم بتسجيل الدخول اولاً لكي يتسنى لك الاعجاب والتعليق.

Feeder Pathways for Glycolysis:- Glycogen and Starch Are Degraded by Phosphorolysis

المؤلف:  David L. Nelson، Michael M. Cox

المصدر:  Lehninger Principles of Biochemistry

الجزء والصفحة:  p534-535

2026-06-01

91

+

-

20

Feeder Pathways for Glycolysis:- Glycogen and Starch Are Degraded by Phosphorolysis

Glycogen in animal tissues and in microorganisms (and starch in plants) can be mobilized for use within the same cell by a phosphorolytic reaction catalyzed by glycogen phosphorylase (starch phosphorylasein plants). These enzymes catalyze an attack by Pion the (α1→4) glycosidic linkage that joins the last two glucose residues at a nonreducing end, generating glucose 1-phosphate and a polymer one glucose unit shorter (Fig. 14–10). Phosphorolysis preserves some of the en ergy of the glycosidic bond in the phosphate ester glucose 1-phosphate. Glycogen phosphorylase (or starch phosphorylase) acts repetitively until it approaches an (α1→6) branch point (see Fig. 7–15), where its action stops. A debranching enzyme removes the branches. The mechanisms and control of glycogen degradation are described in detail in Chapter 15. Glucose 1-phosphate produced by glycogen phos phorylase is converted to glucose 6-phosphate by phosphoglucomutase, which catalyzes the reversible reaction

Glucose 1-phosphate⇌glucose 6-phosphate

The glucose 6-phosphate thus formed can enter glycolysis or another pathway such as the pentose phosphate pathway, described in Section 14.5. Phosphoglucomu tase employs essentially the same mechanism as phos phoglycerate mutase. The general name mutaseis given to enzymes that catalyze the transfer of a functional group from one position to another in the same molecule. Mutases are a subclass of isomerases, enzymes that interconvert stereoisomers or structural or positional isomers.

FIGURE 14–9 Entry of glycogen, starch, disaccharides, and hexoses into the preparatory stage of glycolysis.

صادق الياسري2026-06-01

يتناول المقال كيفية تزويد مسار التحل السكري (Glycolysis) بالجلوكوز من المخازن الكربوهيدراتية مثل الجلايكوجين في الحيوانات والنشا في النباتات. بدلا من تحرير الجلوكوز الحر مباشرة، يتم تكسير هذه البوليمرات بعملية تسمى التحل الفسفوري (Phosphorolysis) بواسطة إنزيم جلايكوجين فوسفوريليز، حيث ينتج جلوكوز-1-فوسفات مع الحفاظ على جزء من طاقة الرابطة الجليكوسيدية داخل الجزيء الناتج. بعد ذلك يتحول جلوكوز-1-فوسفات إلى جلوكوز-6-فوسفات بواسطة إنزيم فوسفوجلوكوميوتاز في تفاعل عكوس: يدخل جلوكوز-6-فوسفات الناتج بعد ذلك إلى مسار التحل السكري لإنتاج الطاقة، أو يمكن أن يدخل مسارات أيضية أخرى مثل مسار فوسفات البنتوز. كما يوضح المقال أن إنزيمات ال Mutases تنقل مجموعة وظيفية من موضع إلى آخر داخل الجزيء نفسه، ولذلك تصنف ضمن مجموعة الإنزيمات المتماكبة (Isomerases).

حالة التعديل

اخفاء الردود

رد

1
302027

المزيد

اخر الاخبار

اشترك بقناتنا على التلجرام ليصلك كل ما هو جديد