يتطلب بناء النموذج معرفة بالبنية الأولية

تكون البلورات البروتينية النموذجية لينة نسبيا وبالتالي فهي مضطربة بمقدار بضعة أنجسترومات. ونتيجة لذلك لا تظهر خرائط كثافة الإلكترونات لمعظم البلورات البروتينية عموماً موضع الذرات بشكل واضح. وتظهر المعطيات عند دقة الفصل (resolution)   2أنج الشكل الجزيئي الإجمالي، في حين تظهر المعطيات عند دقة الميز او الفصل (resolution) 1.5 أنج (الطول الموجي للرابطة التساهمية النموذجية) الذرات المنفردة بشكل جزئي. وتصبح الذرات غير الهيدروجينية مرئية بوضوح عند دقة الميز او الفصل (resolution) 1 أنج. وفي حين تظهر معظم بنى البلورات البروتينية في خرائط كثافة الإلكترونات بشكل ضعيف جدا لا يسمح بإظهار موضع كل من الذرات بوضوح تام، فانه يمكن عادة تعقب مسار هيكل عديد الببتيد وكشف مواضع سلاسله الجانبية واتجاهاتها (الشكل 6-12). وفي واقع الأمر، لا يكن استنتاج بنية البروتين من خريطة كثافة الإلكترونات فقط، ولتمييز الزمر”R‘ ذات الأحجام والأشكال المتماثلة يجب أن تتطابق البنية الأولية المعروفة بالعين مع خريطة كثافة الإلكترونات. ويمكن بمساعدة الحاسوب أن تنقص أخطاء التحديد النهائي لمواضع الذرات إلى نحو 0.1 أنج.

شكل 6-12 : تمثيل لكيفية تطابق بنية أولية معروفة مع نموذج الكثافة الإلكترونية. وتلاحظ الكثافة الإلكترونية للطاق بيتا من النصف الانتهائي الأميني للـ RbsA، وهو الشريط الرابط للآتب (ATP) للناقلة ABC للريبوز من الإشريكية القولونية.

مواضيع ذات صلة

محلل الأحماض الأمينية التلقائي Automated amino acid analyzer

تقدير الوزن الجزيئي للبروتينات

استخلاص وتنقية البروتينات Isolation and purification of proteins

الكالموديولين Calmodulin

الكارنيتين Carnitine

حامض الليبويك Lipoic acid

حامض البانتوثينك Pantothenic acid

حامض الفوليك Folic acid (الفولاسين Folacin)

تراكيب الأحماض النووية

تقدير البروتين Protein determination

تغيير الحالة الطبيعية للبروتين (المسخ) Denaturation

ذوبانية البروتينات Solubility of proteins