المرجع الالكتروني للمعلوماتية
المرجع الألكتروني للمعلوماتية

علم الاحياء
عدد المواضيع في هذا القسم 8850 موضوعاً
تاريخ علم الأحياء وعلمائه
النبات
الحيوان
الأحياء المجهرية
علم الأمراض
التقانة الإحيائية
التقنية الحياتية النانوية
علم الأجنة
الأحياء الجزيئي
علم وظائف الأعضاء
المضادات الحيوية

Untitled Document
أبحث عن شيء أخر


DnaK/DnaJ Proteins  
  
458   12:54 مساءاً   date: 27 / 4 / 2016
Author : C. Georgopoulos, K. Liberek, M. Zylicz, and D. Ang
Book or Source : In The Biology of Heat Shock Proteins and Molecular Chaperones
Page and Part :


Read More
Date: 18 / 5 / 2016 558
Date: 29 / 10 / 2015 674
Date: 15 / 11 / 2020 22

DnaK/DnaJ Proteins 

 

These proteins were originally discovered because mutations in their encoding genes block the replication of lambda phage in Escherichia coli (1). Mutations in these genes were later shown to exert pleiotropic effects on bacterial metabolism, including defects in DNA and RNA synthesis, proteolysis, cell division, temperature-sensitive growth, and the overproduction of heat shock proteins. All these effects are believed to result from changes in protein–protein interactions mediated by complexes of DnaK protein with DnaJ protein and a third protein encoded by the grpE gene that acts as a nucleotide-exchange factor (2-5). The DnaK and DnaJ proteins act as molecular chaperones in the folding (6), export (7), and degradation (8, 9) of both newly synthesized and stress-denatured polypeptide chains, and in the dissociation of oligomeric complexes essential for the initiation of phage and plasmid DNA replication (10). This multifaceted property stems from the ability of both DnaK and DnaJ proteins to bind and release hydrophobic segments of an unfolded polypeptide chain in an ATP-driven reaction cycle. Unlike the chaperonins, the DnaK and DnaJ proteins release their polypeptide substrates in unfolded states, and thus their binding serves only to shield such unfolded polypeptides transiently from premature folding during translation and from aggregation under conditions producing a stress response. Both the DnaK and the DnaJ proteins also have the unusual property of altering the conformations of proteins that are native, and thus seemingly fully folded; such proteins may expose chaperone recognition elements that are shielded in other proteins. The ability of both DnaK and DnaJ proteins to bind to the heat shock transcription factor sigma 32 is believed to be part of the autoregulation of stress gene expression in E. coli (3, 11).

 The DnaK protein is a weak ATPase and is about 50% identical in primary structure to the eukaryotic family of hsp70 proteins (see BiP (Hsp70)), while the DnaJ protein has homologues called hsp40 proteins in the cytosol, mitochondria, chloroplasts, and endoplasmic reticulum of eukaryotic cells (6). Genes for homologues of both DnaK and DnaJ proteins have been identified in E. coli (12, 13); the expression of these genes is induced by exposure to low, rather than high, temperatures (14).

Like all the hsp70 proteins, DnaK possesses an N-terminal ATPase domain and a C-terminal

peptide-binding domain; the crystal structure of the latter is known (15), as is that of the ATPase domain of a homologous mammalian hsc70 protein (16). Polypeptides bind in extended conformations to a compact b-sandwich containing two four-stranded antiparallel b-strands. Optimal binding is produced by runs of seven hydrophobic residues; the most important determinant of peptide binding is the central binding pocket for a leucine residue. The ATPase domain transmits ATP-dependent conformational changes to the peptide-binding domain. All the DnaJ proteins possess a conserved J domain of 70 residues, which interacts with hsp70 proteins. The NMR structure of this J domain reveals a scaffolding of four a-helices bearing at its exposed end a conserved tripeptide in a loop region (17); amino acid substitution in this tripeptide prevents binding to DnaK (18). The J domain is followed by a glycine-phenylalanine-rich region, and then a cysteine-rich domain resembling a zinc finger that is involved in binding to unfolded polypeptides (19). Thus the binding of DnaJ to DnaK combines the functions of two chaperones that have rather different specificities for binding to hydrophobic amino acid residues.

References

1. D. E. Friedman, E. R. Olson, C. Georgopoulos, K. Tilly, I. Herskowitz, and F. Banuett (1984(Microbiol. Rev. 48, 299–325

2. C. Georgopoulos, K. Liberek, M. Zylicz, and D. Ang (1994) In The Biology of Heat Shock Proteins and Molecular Chaperones (R. I. Morimoto, A. Tissieres, and C. Geogopoulos, eds.), Cold Spring Harbor Press, New York, pp. 209–249

3. B. Bukau (1993) Mol. Microbiol. 9, 671–680

4. J. Rassow, O. von Ahsen, U. Borner, and N. Pfanner (1997) Trends Cell Biol. 7, 129–133

5. D. M. Cyr, T. Langer, and M. G. Douglas (1994) Trends Biochem. Sci. 19, 176–181

6. F. U. Hartl (1996) Nature 381, 571–580

7. J. Wild, E. Altman, T. Yura, and C. A. Gross (1992) Genes Develop. 1165–1172

8. S. A. Hayes and J. F. Dice (1996) J. Cell Biol. 132, 255–258

9. D. B. Straus, W. A. Walter, and C. A. Gross (1988) Genes Develop. 2, 1851–1858

10. M. Zylicz (1993) Phil. Trans. Roy. Soc. B 339, 255–373

11. J. Gamer, H. Bujard, and B. Bukau (1992) Cell 69, 833–842

12. T. H. Kawula and M. J. Levivelt (1994) J. Bacteriol. 176, 610–619

13. B. L. Seaton and L. E. Vickery (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 2066–2070

14. M. J. Lelivelt and T. H. Kawula (1995) J. Bacteriol. 177, 4900–4907.

15. X. Zhu, X. Zhao, W. F. Burkholder, A. Gragerov, C. M. Ogata, M. E. Gottesman, and W. A. Hendrickson (1996) Science 272, 1606–1614

16. K. M. Flaherty, C. Deluca-Flaherty, and D. B. McKay (1990) Nature 346, 623–628

17. R. B. Hill, J. M. Flanagan, and J. H. Prestegard (1995) Biochemistry 34, 5587–5596

18. D. Wall, M. Zylicz, and C. Georgopoulos (1994) J. Biol. Chem. 269, 5446–5451

19. A. Szabo, R. Korszun, F. U. Hartl, and J. Flanagan (1996) EMBO J. 15, 408–417.




علم الأحياء المجهرية هو العلم الذي يختص بدراسة الأحياء الدقيقة من حيث الحجم والتي لا يمكن مشاهدتها بالعين المجرَّدة. اذ يتعامل مع الأشكال المجهرية من حيث طرق تكاثرها، ووظائف أجزائها ومكوناتها المختلفة، دورها في الطبيعة، والعلاقة المفيدة أو الضارة مع الكائنات الحية - ومنها الإنسان بشكل خاص - كما يدرس استعمالات هذه الكائنات في الصناعة والعلم. وتنقسم هذه الكائنات الدقيقة إلى: بكتيريا وفيروسات وفطريات وطفيليات.



يقوم علم الأحياء الجزيئي بدراسة الأحياء على المستوى الجزيئي، لذلك فهو يتداخل مع كلا من علم الأحياء والكيمياء وبشكل خاص مع علم الكيمياء الحيوية وعلم الوراثة في عدة مناطق وتخصصات. يهتم علم الاحياء الجزيئي بدراسة مختلف العلاقات المتبادلة بين كافة الأنظمة الخلوية وبخاصة العلاقات بين الدنا (DNA) والرنا (RNA) وعملية تصنيع البروتينات إضافة إلى آليات تنظيم هذه العملية وكافة العمليات الحيوية.



علم الوراثة هو أحد فروع علوم الحياة الحديثة الذي يبحث في أسباب التشابه والاختلاف في صفات الأجيال المتعاقبة من الأفراد التي ترتبط فيما بينها بصلة عضوية معينة كما يبحث فيما يؤدي اليه تلك الأسباب من نتائج مع إعطاء تفسير للمسببات ونتائجها. وعلى هذا الأساس فإن دراسة هذا العلم تتطلب الماماً واسعاً وقاعدة راسخة عميقة في شتى مجالات علوم الحياة كعلم الخلية وعلم الهيأة وعلم الأجنة وعلم البيئة والتصنيف والزراعة والطب وعلم البكتريا.




شعبة الرقابة النسوية تحيي ذكرى شهادة الكوثر الفياض السيدة فاطمة الزهراء "عليها السلام"
نسبة انجاز (100%) للبنى التحتية لمشروع تأهيل وتطوير صحن باب المراد
الأمانة العامة للعتبة الكاظمية المقدسة تحيي ذكرى شهادة خير نساء العالمين فاطمة الزهراء "عليها السلام"
من الحرم والأروقة إلى الصحن الكاظمي الشريف.. حملات إعمار وصيانة وتطوير